• Biochimie: en combinant des observations in vitro et in vivo, le mécanisme du transport d'une molécule à l'intérieur du noyau cellulaire a été mis en lumière!____¤201510

     

    Une étude, dont les résultats intitulés «Plasticity of an Ultrafast Interaction between Nucleoporins and Nuclear Transport Receptors» ont été publiés dans la revue Cell, a permis de mettre en évidence, en combinant des observations in vitro et in vivo, le mécanisme du transport d'une molécule à l'intérieur du noyau cellulaire.

     

    Rappelons tout d'abord que, dans une cellule, le noyau qui «contient l’essentiel de l’ADN, support de la précieuse information génétique», joue «le rôle de centre de contrôle, orchestrant toutes les réactions se déroulant dans la cellule et nécessaires au bon fonctionnement d’un organisme».

     

    Dans ce cadre, «la double membrane qui délimite le noyau assure également un rôle protecteur de l’ADN» alors que «la réalisation des réactions cellulaires exige que certaines molécules puissent être échangées entre le cytoplasme et le nucléoplasme (intérieur du noyau)» en franchissant «de façon très sélective» cette double membrane.

     

    Plus précisément, ces molécules sont «acheminées par des protéines appelées 'transporteurs', qui passent par des pores formant des tunnels à travers l’enveloppe nucléaire». Du fait que «ces tunnels sont tapissés de nucléoporines désordonnées, c’est-à-dire très flexibles car changeant de conformation en permanence», ces tunnels constituent «un filtre sélectif pour le transit de molécules» grâce aux interactions de ces nucléoporines avec les transporteurs.

     

    Alors que jusqu'ici, «le mécanisme de ces interactions, à la fois rapides (quelques millisecondes) et très spécifiques, était resté largement incompris», l'étude ici présentée a cherché à identifier et suivre une «multitude d’interactions faibles, mais très spécifiques, entre les nucléoporines et les transporteurs» en combinant «différentes techniques expérimentales de visualisation (fluorescence, simulation, résonance magnétique nucléaire -RMN- à très hauts champs)»

     

    La RMN a été utilisée pour identifier, à une résolution atomique, «les zones et les mécanismes d’interactions des nucléoporines avec les transporteurs». Il a été ainsi constaté, «malgré la très grande flexibilité de ces protéines», que «des zones de quelques acides aminés seulement sont mises en jeu dans ces interactions» de très courte durée, dont la «grande spécificité est directement liée à une composition en acides aminés spécifique des petites zones d’interactions», le reste de la nucléoporine ne participant pas ou peu à l’interaction.

     

    Ensuite, «les dynamiques moléculaires d’interaction (repliement, changement de configurations…) entre les nucléoporines et les transporteurs» ont été observées par fluorescence. Il est alors apparu que «les interactions avaient lieu de façon très rapide, et que la configuration des protéines n’évoluait pratiquement pas à ce moment-là».

     

    En résumé, cette étude a pu déterminer «que les transporteurs et les nucléoporines interagissent très rapidement et superficiellement en des points spécifiques, ce qui permet d’assurer un passage rapide et sélectif à travers l’enveloppe du noyau», cette efficacité physiologique étant «basée sur la plasticité des nucléoporines (pouvant adopter différentes configurations) et la multiplicité de leurs sites d’interactions».

     

     

     


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