• Biochimie: l'implication du mouvement des molécules d'eau à la surface des protéines, afin de les rendre dynamiques et donc fonctionnelles, a été mise en évidence!____¤201503

     

    Une étude, dont les résultats intitulés «Translational diffusion of hydration water correlates with functional motions in folded and intrinsically disordered proteins» ont été publiés dans la revue Nature Communications, a permis de mettre en évidence l'implication du mouvement des molécules d'eau à la surface des protéines afin de les rendre dynamiques et donc fonctionnelles.



    Si «des études préalables avaient déjà permis de découvrir l’importance de l’eau, dite d’hydratation, dans la dynamique et le bon fonctionnement biologique des protéines», elles ne portaient pas, jusqu'à présent, sur «des observations à l’échelle moléculaire».

    Ce n'est plus le cas avec l'étude ici présentée, qui est parvenue à «'visualiser' le mouvement des molécules d’eau à la surface des protéines» et mettre en lumière «la corrélation avec la dynamique des protéines, essentielle pour l’activité biologique de celles-ci».

    Pour cette recherche, «la technologie de diffusion de neutrons combinée à des simulations de dynamique moléculaire» a été employée: en effet, «le très haut flux de neutrons de l’ILL et la précision de détection de ses instruments» rendent possible l'obtention  d'informations fines «sur l'arrangement local et les mouvements des atomes et des molécules qui constituent la matière».

    En outre, pour «masquer le signal des protéines et ne garder que celui des molécules d’eau à leur surface», des protéines deutérées, «dans lesquelles les atomes d’hydrogène sont remplacés par des atomes de son isotope le deutérium» ont été produites.

    Il est alors apparu que la température était un paramètre central puisque qu’à une température inférieure à – 30°C, les molécules d’eau «possèdent un mouvement de rotation sur elles-mêmes» et les protéines ne sont pas actives, tandis que, pour une température supérieure à – 30°C («température qui correspond à un début d’activité des protéines»), «les molécules d’eau tournent toujours sur elles-mêmes mais commencent à exercer une diffusion translationnelle».

    Cette capacité de l’eau «à 'danser' à la surface des protéines», qui «les rend suffisamment dynamiques pour être fonctionnelles», fait mieux appréhender «les conditions nécessaires à l’activité biologique des protéines».

    Ces observations amènent à envisager des applications médicales comme, par exemple, «pour contrôler la stabilité de protéines thérapeutiques à l’état solide, tel que l’insuline qui est utilisée comme traitement du diabète».

     

     

     


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