Une étude, dont les résultats intitulés «Crystal Structure of the Transcription Regulator RsrR Reveals a [2Fe–2S] Cluster Coordinated by Cys, Glu, and His Residues» ont été publiés dans la revue JACS, a permis de déterminer la structure d’une métalloprotéine présente chez les bactéries et d'expliquer par là-même comment ses gènes sont bavards ou muets.

Relevons tout d'abord que «si le Vivant est composé essentiellement de matière organique, une très grande quantité de processus naturels dépendent directement de facteurs inorganiques»: en effet, «près de 40 % des protéines ne fonctionnent que parce qu’elles fixent un ou plusieurs ions métalliques (sodium, magnésium, calcium, fer, zinc, cuivre, etc.)».

Ces métalloprotéines contiennent «des agrégats inorganiques qui interviennent dans des réactions biosynthétiques et métaboliques d’une très grande importance pour la vie cellulaire». Ainsi, «les agrégats fer-soufre [Fe-S], ubiquitaires chez les animaux, les plantes et les bactéries sont essentiels pour le transfert d’électrons (respiration, photosynthèse) ou la régulation de l’expression des gènes».

Dans ce contexte, l'étude ici présentée s'est intéressée «à la métalloprotéine bactérienne RsrR comportant un centre [2Fe-2S]», qui «participe au contrôle de l’accès au génome de la cellule, permettant, ou non, l’expression de certains gènes». Grâce «à des études de diffraction de rayons X», sa structure cristalline a pu être déterminée.

Il est ainsi apparu «que RsrR a la particularité de moduler sa fixation sur l’ADN grâce à la réduction à un électron de son agrégat [2Fe-2S]». Concrètement, «cet agrégat est lié à RsrR par quatre résidus d’acides aminés (deux cystéines, un glutamate et une histidine), une coordination jusque-là jamais observée dans une protéine». En outre, il a été constaté, en fonction de la forme cristalline de la protéine et de son état d’oxydation, «la rotation d’un autre résidu d’acide aminé (un tryptophane) qui pourrait être à l’origine de la modulation de sa fixation à l’ADN».

Au bout du compte, les observations faites dans le cadre de cette étude «jettent les bases structurales pour comprendre comment un effecteur aussi petit qu’un électron va pouvoir induire des changements structuraux responsables d’une réponse adaptée de la bactérie à son environnement».