Une étude, dont les résultats intitulés «The Polycomb protein Ezl1 mediates H3K9 and H3K27 methylation to repress transposable elements in Paramecium» ont été publiés dans la revue Nature Communications, a permis de caractériser les propriétés inédites d’une enzyme de l’eucaryote unicellulaire Paramecium qui catalyse deux modifications silencieuses différentes et contrôle le silence des éléments transposables.

Relevons tout d'abord que «le génome est compacté et organisé dans le noyau en complexe avec des protéines histones». Appelé chromatine, ce complexe ADN-protéines «est important pour le correct déroulement de nombreux processus cellulaires, en particulier le contrôle de l’expression des gènes». Les histones, qui «peuvent être l'objet de modifications chimiques» associées «à des états héritables de l’expression des gènes», portent chez les plantes et les animaux «différentes modifications chimiques qui répriment soit l’expression des gènes, soit les éléments génétiques mobiles».

Parmi celles-ci, «la triméthylation de la lysine 27 de l’histone H3 ('H3K27') maintient réprimée l’expression de gènes durant le développement et joue un rôle crucial dans le contrôle épigénétique du développement», tandis qu'une «autre modification de l’histone H3, la triméthylation de la lysine 9 ('H3K9'), est quant à elle, associée à des régions génomiques silencieuses différentes, qui comportent, non pas des gènes, mais des séquences répétées, telles que des éléments transposables». Il se trouve que, chez les plantes et les animaux, «ces deux modifications silencieuses sont en général mises en place par des enzymes différentes».

Dans ce contexte, l'étude ici présentée s'est focalisée «sur la protéine Ezl1 de l’eucaryote unicellulaire Paramecium tetraurelia, homologue de la sous-unité catalytique du complexe Polycomb des mammifères». La combinaison d'approches biochimiques de tests enzymatiques in vitro et d'expériences de génétique, a fait apparaître «que, de façon surprenante, l’enzyme Ezl1, bien que présentant des similarités de séquence et de structure tridimensionnelle avec la protéine humaine Ezh2, catalyse, en plus de son substrat canonique H3K27, la triméthylation de H3K9».

Cette étude montre ainsi «que l’activité de cette enzyme a une plus large spécificité de substrat que précédemment décrite pour ce type de protéines chez d'autres organismes». Comme «de plus, des expériences d’immunoprécipitation de la chromatine suivie de séquençage à haut débit montrent que ces deux modifications de l’histone H3 sont déposées dans les mêmes régions du génome par cette enzyme au cours du développement, et conduisent au silence des éléments répétés, une fonction généralement dévolue à la seule modification H3K9», ces observations «suggèrent que ces deux modifications, souvent considérées comme ayant des fonctions distinctes, partagent une histoire évolutive commune et un rôle ancestral commun réduisant au silence les éléments transposables».