Une étude, dont les résultats intitulés «The viral F-box protein P0 induces an ER-derived autophagy degradation pathway for the clearance of membrane-bound AGO1» ont été publiés dans la revue PNAS, a permis de décrypter l'association de PO la protéine P0 du Turnip Yellow Virus et de la protéine ARGONAUTE1 (AGO1) des plantes au reticulum endoplasmique et le mécanisme qui conduit à la dégradation spécifique d'AGO1 dans la vacuole.

Relevons tout d'abord que, chez les plantes, «l’interférence par ARN (ou RNAi) est l’un des mécanismes majeurs de défense contre les virus», avec, au cœur de cette machinerie, la protéine Argonaute1 qui «est la cible de certaines protéines virales dites suppresseur de RNAi (VSR) comme la protéine P0 du Turnip Yellow Virus». Concrètement, «l'interférence par ARN (ou RNAi) est basée sur l’utilisation de petites molécules d’ARN, ou small RNA (sRNA), qui sont produits par la plante à partir de diverses sources d’ARN double brin».

Comme le RNAi, qui «contrôle de nombreux aspects du développement des plantes», est «également un processus essentiel dans la défense des plantes contre les virus», les virus emploient, pour échapper au RNAi, «des protéines dites suppresseur ou VSR (pour viral suppressor of RNAi), qui inhibent diverses étapes clés de ce processus».

Il en est ainsi «de la protéine P0 de Turnip Yellow Virus, qui détourne la machinerie cellulaire de son hôte pour dégrader spécifiquement l’effecteur central du RNAi», la protéine AGO1. Accompagnée d’un sRNA, cette protéine «exerce une activité de répression sur l’ARN viral, activité qui est donc contrecarrée par sa dégradation médiée par le VSR P0».

Dans ce contexte, cette étude a «recherché l'identité des protéines de l'hôte impliquées et le site cellulaire où P0 interagit avec AGO1». Elle a pu montrer «que P0 et AGO1 s'associent sur le reticulum endoplasmique (RE), ce qui entraîne leur chargement dans des vésicules qui sont mobilisées vers la vacuole par un mécanisme d'autophagie».

Suivant ce scénario, «la protéine virale P0 agirait comme une protéine suicidaire sacrifiée par le virus pour éliminer les protéines anti-virales AGO». En outre, l'étude identifie «deux protéines de l'hôte, nommées ATI1 et ATI2, qui s'associent à P0 et interagissent avec AGO1 sur le RE».

Impliquées «dans le mécanisme de dégradation d’AGO1 par P0», ATI1 et ATI2 exercent, en absence du virus, «également une fonction dans l’homéostasie de la protéine AGO1»: plus précisément, «la perte de fonction de ATI1 et ATI2 entraîne une augmentation significative de l'activité S-PTGS (régulation post-transcriptionnelle de silencing d’un transgène) médiée par AGO1».