Une étude, dont les résultats intitulés «Arabidopsis mTERF9 protein promotes chloroplast ribosomal assembly and translation by establishing ribonucleoprotein interactions in vivo» ont été publiés dans la revue Nucleic Acids Research, a permis de démontrer que chez la plante Arabidopsis thaliana, une protéine n’ayant aucune origine bactérienne s’associait au ribosome chloroplastique pour stimuler son assemblage et la traduction des gènes du chloroplaste.

Relevons tout d'abord que «la traduction des gènes du chloroplaste, qui «est un organite de la cellule végétale issu de l’endosymbiose ancienne d’une cyanobactérie et qui possède son propre génome», est opérée par un ribosome ribonucléoprotéique «dont la structure et la composition s’apparentent très fortement à celles de son homologue bactérien».

Alors que le chloroplaste «permet à la cellule végétale de transformer le carbone atmosphérique en glucides lors de la photosynthèse», la production de ribosomes matures dans les chloroplastes «suit un processus complexe qui fait intervenir de nombreux facteurs protéiques similaires à ceux de la bactérie».

En fait, «la coévolution entre les compartiments génétiques du noyau et de l’organite» a conduit à «l’émergence, dans les génomes de plantes, de familles de gènes codant de nouvelles protéines de liaison aux acides nucléiques impliquées dans le contrôle des différentes étapes de l’expression génétique du chloroplaste, dont la traduction. La protéine chloroplastique mTERF9, qui «appartient à la famille de facteurs de transcription, mTERF», est l'une de ces protéines.

Dans ce contexte, l'analyse «d’un mutant du gène mTERF9 chez Arabidopsis thaliana a démontré que mTERF9 stimule l’assemblage de ribosomes matures et la traduction des gènes dans les chloroplastes». Pour expliquer ce phénomène, l'étude ici présentée a «effectué des expériences biochimiques de co-immunoprécipitation afin de révéler l’interactome protéique et ribosomique de la protéine mTERF9 dans les chloroplastes».

Au bout du compte, ce travail a «révélé que la protéine mTERF9 s’associe de manière préférentielle à de nombreuses protéines de la petite sous-unité du ribosome ainsi qu’à l’ARN ribosomique de cette sous-unité dans les chloroplastes et que ces interactions ribonucléoprotéiques stabilisent le ribosome mature in vivo».

En outre, cette étude a «démontré que mTERF9 est incorporée dans les ribosomes en cours de traduction dans les chloroplastes» et «des expériences d’ interaction protéine-protéine chez la levure et protéine-ARN in vitro ont permis de confirmer la capacité de la protéine mTERF9 a interagir directement avec certains de ses partenaires moléculaires in vivo». Ces résultats «suggèrent que la capacité de mTERF9 à interagir à la fois avec des protéines et l’ARN sous-tend sa fonction d’échafaudage pour l’assemblage du ribosome chloroplastique».

Ainsi, cette recherche «illustre la complexité évolutive des mécanismes d’expression des gènes des organites d’origine endosymbiotique en révélant l’importance d’une protéine eucaryotique pour la synthèse du ribosome chloroplastique chez les plantes».