Une étude, dont les résultats intitulés «A safety cap protects hydrogenase from oxygen attack» sont publiés dans la revue Nature Communications, a permis, alors que, habituellement, on considère «que l’activité catalytique de métalloenzymes comme les hydrogénases, utilisées pour la production de dihydrogène, est déterminée par les premiers voisins des ions métalliques de leur site actif», de montrer comment des acides aminés bien plus éloignés du métal conditionnent également la réactivité de l'hydrogénase de la bactérie Clostridium beijerinckii. De ce fait, il faudra prendre en compte ce paramètre pour optimiser la synthèse de catalyseurs biomimétiques encore plus performants pour la production d’hydrogène vert.

Relevons tout d'abord que, comme «les hydrogénases sont des métalloenzymes qui utilisent des sites actifs à base de métaux comme le fer ou le nickel pour catalyser la production de dihydrogène», ces hydrogénases intéressent «les scientifiques pour la production bioinspirée de dihydrogène».

Dans ce contexte, les scientifiques ont observé que, «contrairement à la grande majorité des hydrogénases à base fer», le site actif de l'hydrogénase de la bactérie Clostridium beijerinckii «n'est pas détruit par l'oxygène», car, dans le cas de cette enzyme, «un acide aminé de la seconde sphère de voisins se lie directement à l'ion fer, empêchant ainsi la fixation du dioxygène en protégeant sa sphère de coordination». Afin de découvrir l’origine de ce comportement singulier, l'étude ici présentée a «caractérisé ce système par cristallographie, spectroscopie infra-rouge, électrochimie et mutagenèse dirigée».

A la suite de cette caractérisation et alors que jusqu'ici «on considérait que les acides aminés situés à grande distance du site actif, dans la sphère externe, intervenaient principalement dans le transport des substrats et produits de l'enzyme issus de la réaction catalytique: électrons, protons et dihydrogène», cette étude fait apparaître «que c’est la géométrie et l’encombrement de ces acides aminés, pourtant situés à 13 ångströms du fer, qui forcent l’acide aminé de la seconde sphère de voisins à se lier au fer, le protégeant ainsi de sa destruction par l’oxygène».

Ainsi, au bout du compte, cette étude révèle «que les propriétés de l'enzyme ne sont pas uniquement dictées par l'environnement immédiat du site actif métallique, et que les acides aminés situés à plus longues distances, dont la nature peut être très variable d’une enzyme à l’autre, participent également au contrôle de sa réactivité».