Une étude, dont les résultats intitulés «Hydration water mobility is enhanced around tau amyloid fibers» ont été publiés dans la revue PNAS, a permis de mettre en lumière que la fluidité accrue du mouvement de l'eau peut révéler la formation de fibres pathogènes dans le cadre de la maladie d'Alzheimer et pourrait servir de marqueur précoce de la maladie.

Rappelons tout d'abord que «la maladie d’Alzheimer se caractérise par une perte progressive du volume neuronal, ainsi que par une accumulation de protéines anormales à l’intérieur des neurones (tau) et à l’extérieur (peptide A beta)». Ces protéines, qui «forment des fibres dites amyloïdes, envahissant l’intérieur et l’extérieur des cellules neuronales et les 'étouffant' jusqu’à leur destruction» sont des empreintes de la maladie apparaissant très tôt, mais «difficilement détectables».

Dans le cadre de l'étude ici présentée, il est donc apparu «que le mouvement des molécules d’eau pourrait constituer un marqueur indirect de la présence de fibres amyloïdes tau au niveau des neurones» (cette hypothèse découlant d’observations faites par la diffusion de neutrons, «une technique spectroscopique capable de repérer des atomes d’hydrogène et mesurer ainsi l’amplitude du mouvement des molécules d’eau à l’échelle nanométrique»).

Afin de le prouver, des fibres amyloïdes ont été créées artificiellement in vitro «par ajout d’héparane sulfate, un polysaccharide complexe dont les groupes sulfates sont connus pour déclencher l’agrégation des protéines tau entre elles». Comme l'objectif était «d’observer le mouvement de l’eau», l’hydrogène de la protéine tau et de l’héparane sulfate a été 'masqués' «en l’échangeant par un de ses isotopes, le deutérium, grâce à une technologie récemment développée par l’IBS».

Il a été alors constaté «que l’eau s’avère beaucoup plus mobile dans les fibres amyloïdes que sur les protéines tau non agrégées»: plus précisément, «l'accélération concerne 25 % des molécules d’eau» et cette «augmentation de la mobilité des molécules d’eau influerait sur le développement des fibres amyloïdes» par un effet thermodynamique dit de 'stabilisation entropique'», qui «favoriserait l’agrégation de la protéine tau, aux dépens de l’état normal (non agrégé), a priori plus stable».

Cette fluidité accrue, qui révèle «la formation de fibres pathogènes et pourrait servir de marqueur précoce de la maladie», confirme «une hypothèse et des observations antérieures, par IRM de diffusion, d'une augmentation de la diffusion de l'eau dans l'hippocampe chez des patients atteints par la maladie».

En tout cas, ces observations «ouvrent un nouveau champ de connaissances dans la compréhension de la pathologie d’Alzheimer» puisqu'il serait intéressant «de savoir si la propension à former ces fibres peut être modulée par la dynamique des molécules d’eau» en suivant «le mouvement de l’eau durant le processus de formation des fibres».