• Médecine: une nouvelle théorie pour expliquer la maladie d'Alzheimer, visant à remplacer la théorie actuellement dominante en echec, a été présentée! ____¤201908

     

    Une étude, dont les résultats intitulés «Spontaneous Isomerization of Long-Lived Proteins Provides a Molecular Mechanism for the Lysosomal Failure Observed in Alzheimer’s Disease» ont été publiés dans la revue ACS Central Science, présente une nouvelle théorie pour expliquer la maladie d'Alzheimer en raison du constat d'échec de la théorie actuellement dominante (En effet, bien que «la théorie dominante, basée sur l'accumulation de protéines bêta-amyloïde existe depuis des décennies», les «dizaines d'essais cliniques fondés sur cette théorie» qui «ont été tentés» ont «tous échoué»).

     

    Cette nouvelle théorie est partie de l'existence d'un «phénomène qui précède l'accumulation des protéines amyloïdes: l'obsolescence et l'accumulation des lysosomes (nos 'centrales de recyclage' cellulaires)», car «les neurones (des cellules fragiles qui ne subissent pas de division cellulaire) sont sensibles aux problèmes lysosomaux, notamment au stockage lysosomal», que cette étude considère «une cause probable de la maladie d'Alzheimer».

     

    Plus précisément, selon cette nouvelle théorie, «ce qui se passerait dans nos cellules cérébrales, c'est que certains lysosomes échoueraient dans leur tâche de recyclage de molécules diverses et variées». De la sorte, «la cellule 'étiquetterait' le lysosome d'obsolète, le mettrait de côté, et en créerait un nouveau et cela autant de fois que les lysosomes échouent». En fin de compte, «cela conduirait à une accumulation ingérable des lysosomes au sein de la cellule».

     

    Autrement dit, «les protéines à vie longue deviennent plus difficiles à recycler avec l'âge et pourraient expliquer le stockage lysosomal observé dans la maladie d'Alzheimer». En réalité, «ce sont des modifications au niveau de la structure des molécules qui pourraient entraîner un effet cascade vers ce stockage lysosomal puis vers l'accumulation des fameuses protéines Tau et bêta-amyloïde».

     

    Concrètement, comme «les enzymes qui décomposent normalement les protéines ne peuvent pas le faire si la structure a changé, même de façon infime», cette étude montre «que cette modification structurelle peut se produire dans les protéines bêta-amyloïde et Tau, importantes pour la maladie d'Alzheimer». Du fait que «ces protéines subissent cette chimie presque invisible», cela «peut expliquer pourquoi les chercheurs n'y ont pas prêté attention», alors que «ces réactions sont connues depuis longtemps» sans être «intégrées au sein de la théorie».

     

    Si cette théorie est correcte, elle pourrait ouvrir «de nouvelles voies pour le traitement et la prévention» de la maladie d'Alzheimer.

     

     


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