• Neurologie: comme les ions cuivre peuvent causer un mauvais repliement des prions, ils peuvent être à l'origine de maladies neurodégénératives!____¤201607

     

    Une étude, dont les résultats intitulés «Copper-induced structural conversion templates prion protein oligomerization and neurotoxicity» ont été publiés dans la revue Science Advances, a permis pour la première fois de montrer comment, au niveau moléculaire, des ions cuivre peuvent causer un mauvais repliement des prions.

     

    Rappelons tout d'abord que les prions sont des protéines normales, présentes dans le cerveau, «qui devraient être inoffensives», mais deviennent infectieuses en cas d’un mauvais repliement: dans ce cas, au contact d’autres protéines, «le prion peut imposer sa structure aux autres protéines, qui s'accumulent en amas protéiques créant des dommages aux cellules et au cerveau».

     

    Ainsi, «les prions causent les encéphalopathies spongiformes, qui sont incurables : maladie de la vache folle, maladie de Creutzfeldt-Jakob ou kuru (maladie identifiée en Nouvelle-Guinée)». De plus, «le mauvais repliement des protéines et la formation d’amas protéiques sont des mécanismes qui se retrouvent dans d’autres troubles neurodégénératifs comme les maladies d’Alzheimer et de Parkinson».

     

    Notons à ce propos que, du fait que «les prions mal repliés ne peuvent pas être inactivés par la chaleur ni les radiations», s’ils entrent en contact avec des instruments chirurgicaux, «ils peuvent se transmettre à d’autres patients». Comme «il a été montré que la maladie d’Alzheimer peut se transmettre lors d’opérations chirurgicales», cela plaide pour sa proximité avec les maladies à prions.

     

    Pour sa part, l'étude ici présentée établit «un lien direct entre l'exposition au cuivre et la neurotoxicité de la protéine prion». En fait, «le lien entre le cuivre et les prions était déjà connu», mais, jusqu'ici, le mécanisme exact n'était pas identifié.

     

    Plus précisément, étant donné que «la protéine PrP impliquée dans les encéphalopathies spongiformes est capable de se lier à des métaux» («son extrémité N-terminale contient quatre copies d’une séquence qui s’associe à différents ions divalents, comme Cu2+, Ni2+ et Mn2+»), cette étude a fait apparaître, «grâce à une technique d’imagerie très puissante», que le mauvais repliement de PrP «commence lorsque des ions cuivre se lient à cette extrémité protéique». Ainsi, «les prions mal repliés collent entre eux 900 fois mieux que les protéines PrP normales».

     

    Comme chez la souris, il a été également montré «que ces changements induits par le cuivre sont associés à l’inflammation et à des dommages dans le tissu nerveux», cette étude suggère fortement «qu'un excès d'ions cuivre peut être à l'origine d'une maladie neurodégénérative».

     

     


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