Une étude, dont les résultats intitulés «Receptor recognition by meningococcal type IV pili relies on a specific complex N-glycan» ont été publiés dans la revue PNAS, a permis de montrer que Neisseria meningitidis (méningocoque), une bactérie responsable de méningites et de formes sévères de septicémie (purpura fulminans), adhère aux cellules humaines via ses pili de type IV grâce à la reconnaissance spécifique d’un sucre complexe porté sur le récepteur humain CD147.

Relevons qu'une «grande partie des facteurs qui facilitent l'adhérence des bactéries aux cellules hôtes (appelés 'adhésines') présentent une activité lectine (protéines associées réversiblement à certains glucides) et se lient à des régions spécifiques des glycanes (polymères de monosaccharides) qui composent le glycocalyx (manteau glucidique à la surface des membranes cellulaires)».

Comme «la grande diversité structurale des glycanes offre de nombreuses possibilités combinatoires pour affiner les interactions hôte-microbes», elle «peut fournir une reconnaissance d'espèces relativement forte et spécifique et conférer aux bactéries un tropisme pour des tissus ou hôtes particuliers».

De ce fait, des «études détaillées de la spécificité de ces lectines microbiennes peuvent conduire à l'identification et à la synthèse de puissants inhibiteurs de l’adhérence de ces microbes à leur hôte, qui pourraient constituer la base de nouveaux agents thérapeutiques pour lutter contre les maladies infectieuses».

Néanmoins, «en raison de la complexité structurelle et de la diversité fonctionnelle des glycanes, la caractérisation de la nature exacte des motifs glucidiques spécifiquement reconnus par les adhésines microbiennes demeure difficile». Ainsi, jusqu'ici, «les récepteurs humains des adhésines de bactéries pathogènes ont été décrits» dans seulement quelques cas.

On sait notamment «peu de choses sur les cibles cellulaires de structures bactériennes particulières, les pili de type IV», des attributs, «très répandus parmi les bactéries à Gram négatif et positif», qui «sont des facteurs adhésifs clés pour de nombreuses bactéries pathogènes»: en effet, «malgré des évidences qu'ils pourraient se comporter comme des lectines, aucun glycane spécifique reconnu par ces pili à la surface de leurs récepteurs hôtes n'a été caractérisé jusqu'à présent».

Dans ce contexte, l'étude ici présentée, dans le cadre de la recherche de «la physiopathologie des infections invasives à méningocoque», a bénéficié «de l'identification d'un récepteur hôte pour les pili de type IV du méningocoque, CD147, permettant la colonisation des cellules vasculaires et des méninges».

Grâce à «différentes méthodes (affinité sur lectines, procédure enzymatique et analyse par spectrométrie de masse)», le N-glycane «complexe spécifiquement reconnu par les pili de type IV du méningocoque» a été identifié. Il est ensuite apparu «que la fucosylation (ajout d'un sucre, le fucose) de ce glycane détermine la spécificité de l'adhésion du méningocoque au récepteur CD147 humain» et il a été montré «que la spécificité de l'interaction avec les pili de type IV réside également dans la séquence du récepteur».

Ces observations «mettent en évidence un degré de complexité dans la reconnaissance des récepteurs cellulaires des pili de type IV, qui pourrait jouer un rôle déterminant à la fois dans la reconnaissance par les bactéries piliées d'une espèce spécifique et dans le tropisme pour certains tissus hôtes».

Au bout du compte, ces résultats «représentent une avancée importante dans le domaine», car «ils ont une large applicabilité aux infections par des bactéries piliées et mettent en évidence l'intérêt de cibler des déterminants glucidiques spécifiques reconnus par les adhésines microbiennes dans le traitement des infections bactériennes.