• Zoologie: la variation continue de l'indice de réfraction du cristallin des yeux des calmars découle de la variété des protéines qui composent son gel! ____¤201710

     

    Une étude, dont les résultats intitulés «Eye patches: Protein assembly of index-gradient squid lenses» ont été publiés dans la revue Science, lève le voile sur les cristallins des yeux des calmars, un matériau qui présente une variation continue de l'indice de réfraction, du centre jusqu'à la périphérie, ce qui permet à l'animal d'obtenir, dans les profondeurs sous-marines, une image parfaitement claire de son environnement.

     

    Indiquons tout d'abord que le cristallin est «un gel constitué principalement d’eau, et d’un mélange de protéines globulaires, appelées S-cristallines» et que c'est «la concentration hétérogène de ces dernières qui est responsable de la variation de l’indice de réfraction»: en effet, il est apparu qu'au centre, «les S-cristallines formaient un réseau très dense, avec très peu d’eau, alors qu’en périphérie, elles ne représentent que 4 % du matériau». Cette répartition inégale pose un problème, en raison «de la propension des protéines à diffuser librement dans ce gel».

     

    Il est résolu par la suite de l'étude, car l'analyse des ARN messagers codant pour ces protéines a conduit à identifier non pas une, «mais 53 S-cristallines différentes, réparties inégalement entre le centre et la périphérie du cristallin»: ces S-cristallines «présentent toutes la même structure centrale» et ne diffèrent «les unes des autres que par environ 15 % de leurs acides aminés (plus précisément, elles «portent à leur surface des boucles d’acides aminés désordonnées et de longueurs très variables»).

     

    De ce fait, «plus la distance au centre du cristallin est grande, plus la proportion de protéines aux boucles courtes diminue»: elle passe de 34% de la masse totale de protéines au centre à 5 % à la périphérie, les protéines aux boucles courtes étant «remplacées graduellement par des protéines aux boucles de plus en plus longues».

     

    Il a été alors établi «que ces boucles désordonnées permettent de limiter les interactions entre protéines», car «plus elles sont longues, moins les protéines s’agrègent les unes aux autres». Selon les simulations numériques, au centre «les S-cristallines aux boucles les plus courtes sont chacune liées à six voisines, formant ainsi un réseau dense, sans pour autant précipiter, ce qui provoquerait inévitablement une opacification du cristallin», tandis qu'en périphérie «les protéines aux boucles longues ont seulement deux voisines, conduisant à un réseau beaucoup moins dense, et donc un gel beaucoup riche en eau, et ainsi un indice de réfraction plus faible».

     

    D'autre part, le processus de formation du cristallin montre que «la synthèse de ces S-cristallines nécessite leur diffusion loin des ribosomes qui les fabriquent»: ainsi «lorsque le milieu est peu dense, toutes les protéines peuvent diffuser, et sont donc synthétisées», mais lorsqu’il l’est plus dense en S-cristallines «les protéines à grandes boucles ne peuvent plus diffuser; leur synthèse stoppe, au profit des plus petites».

     

     


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