Une étude, dont les résultats intitulés «Insect Mouthpart Transcriptome Unveils Extension of Cuticular Protein Repertoire and Complex Organization» ont été publiés dans la revue iScience, a permis de déchiffrer pour la première fois la composition protéique de la cuticule des pièces buccales du puceron, un insecte qui porte les récepteurs de nombreux virus végétaux. Elle est ainsi parvenue à identifier une nouvelle catégorie de protéines cuticulaires, sans motif d’accrochage à la chitine.

Relevons tout d'abord que «la cuticule des insectes est un assemblage complexe de polymères alliant chitine, lipides, matrice aromatique et protéines cuticulaires». Ces structures cuticulaires sont à la «base de la diversité morphologique des arthropodes».

Soulignons également que «les protéines cuticulaires ont, en plus de leur rôle structural, «une fonction dans la reconnaissance des micro-organismes». Ainsi, «les pièces buccales des insectes piqueurs comme les pucerons», hébergent «des récepteurs de virus au sein d’une microstructure appelée acrostyle».

Pour sa part, l'étude ici présentée dévoile «la première analyse transcriptomique profonde d'une glande secrétant une cuticule de pièces buccales d’insectes (l’organe 'Retort' ou 'organe de la cornue' des pucerons, rassemblant les glandes précurseurs des stylets)».

Cette analyse décrit «les stylets comme un matériau composite complexe»: par comparaison, «les élytres de coléoptères, l’une des rares cuticules analysées par des techniques génomiques quantitatives comparables, sont composées d’une poignée de protéines majeures (moins de 6, contre plus de 60 pour les stylets), donc de composition bien moins complexe que ces derniers». En fait, ces deux cuticules, qui «ont des caractéristiques physiques très différentes (en termes de rigidité, de solidité, etc…)», «s’avèrent de composition fort distincte».

En outre, le transcriptome de cet organe a permis «de proposer une définition algorithmique pour une nouvelle famille de protéines cuticulaires (CP) caractérisée par une faible complexité et une composition en acides aminés fortement biaisée, particulièrement riche en tyrosine ou en histidine pour deux sous-classes d’entre elles». Comme il semble que ces protéines soient «codées dans tous les génomes d’insectes», cette nouvelle classe serait «d’importance numérique à peu près égale aux autres classes qui étaient connues jusqu’ici».

Enfin, cette étude identifie «un gène différentiellement exprimé entre les deux types de glandes de cet organe, les glandes maxillaires et mandibulaires. Ce gène codant «pour un précurseur d’un neuropeptide de type pyrokinine (PK), qui caractérise les glandes mandibulaires», il a été observé que «l'injection dans les pucerons d’un mélange des trois peptides synthétiques prédits PK1/2/3, un jour avant l'ecdysie (épisode de la mue définissant le décollement de l’ancienne cuticule), provoque un phénotype létal et spécifique causant une formation altérée de la tête, quasi absente chez certains des pucerons traités».

En fin de compte, cette étude, qui «fournit la description la plus complète à ce jour de la composition protéique des stylets de pucerons», devrait «améliorer la compréhension de la transmission des virus non-persistants, les plus nuisibles en situation agronomique, qui s’attachent et se détachent des stylets durant la transmission».

Concrètement, «les gènes et protéines candidats identifiés vont pouvoir être triés un à un par immunocytochimie (marquages par anticorps spécifiques) pour leur affleurement dans la zone de l’acrostyle. «Alors définis comme stylines», leur rôle dans la transmission virale pourra «être testé pour acquérir le statut de récepteur viral». De la sorte, ils seraient «les premiers récepteurs viraux formellement identifiés».