Une étude, dont les résultats intitulés «Direct observation of hierarchical protein dynamics» ont été publiés dans la revue Science, a permis de conçevoir un dispositif de 'résonance magnétique nucléaire' (RMN) capable d'observer le 'réveil' progressif d'une protéine, de son état inerte à son état fonctionnel.

Comme de «nombreux médicaments ciblent des protéines», il est essentiel de «comprendre la dynamique d’une protéine et la façon dont elle se lie à ses partenaires pour développer de nouvelles molécules thérapeutiques efficaces».

Afin de faciliter ces recherches, l'étude ici présentée a mis au point une nouvelle méthode pour étudier la dynamique de ces molécules biologiques très agitées: son principe «consiste à 'endormir' profondément une protéine et à la regarder se réveiller petit à petit jusqu’à devenir fonctionnelle». Pour atteindre «ce sommeil profond», la protéine est refroidie à -168°C, «température à laquelle les différents composants de la protéine sont figés».

Le réchauffement progressif de la température jusqu’à 7°C, permet de visualiser, « à l’aide d’un dispositif de spectroscopie RMN spécialement adapté et développé par l’équipe de l’IBS», l'éveil de ses composants «les uns après les autres sous l’agitation thermique, à l’image d’un individu qui, lors du réveil, ouvre d’abord les yeux, s’étire, et mobilise enfin assez d’énergie pour se lever».

Ce procédé expérimental a été testé sur des protéines hydratées GB1, «une classe de protéines interagissant avec les anticorps», l'entourage de molécules d’eau servant à «mimer l’environnement de la protéine dans le cytoplasme de la cellule»: ainsi, lors de la montée en température, ce sont les molécules d’eau qui «ont été les premières à s’animer, à -113°C», puis les chaînes latérales de la protéine sont «sorties de leur léthargie, suivies par son squelette, à -53°C, température à laquelle la protéine est devenue active».

Les données du dispositif de spectroscopie de RMN ont ainsi permis «à chaque transition et tout au long du réchauffement», de visualiser, pour la première fois, «l’interaction entre toutes les parties de la protéine» en identifiant pour chaque étape intermédiaire «quelle température, donc quelle énergie, est nécessaire pour franchir la barrière menant d’un état à un autre».