Une étude, dont les résultats intitulés «The central domain of IL-33 is cleaved by mast cell proteases for potent activation of group 2 innate lymphoid cells» ont été publiés dans la revue PNAS, a permis, en étudiant le mode d'action de la protéine interleukine-33 (un signal d'alarme pour les globules blancs), de dévoiler une étape clé des réactions allergiques.

L'interleukine-33 (IL-33), une protéine «découverte en 2003 par l'équipe de Jean-Philippe Girard», appartient à la famille des interleukines, «des messagers solubles qui permettent aux cellules du système immunitaire de communiquer entre elles et qui ont un rôle majeur dans l'inflammation des tissus».

Stockée «dans les vaisseaux sanguins, les poumons, la peau ou l'intestin», IL-33 «n'est libérée qu'en cas de dommage cellulaire» se comportant «comme un signal d'alarme qui prévient l'organisme lors d'un traumatisme ou d'une infection en stimulant de nombreuses cellules du système immunitaire».

Dans l'étude ici présentée, il est apparu que la protéine libérée par les cellules endommagées est ensuite «tronquée par des enzymes sécrétées par les mastocytes, des globules blancs qui jouent un rôle prépondérant dans l'allergie» de sorte que ces formes tronquées sont «30 fois plus puissantes que la forme originelle de l'interleukine-33 en amplifiant le signal d'alerte auprès du système immunitaire».

Ce signal surpuissant s'adresse à «des cellules apparentées aux lymphocytes, les cellules lymphoïdes innées de type 2 (ILC2)», qui «jouent un rôle clé dans l'allergie en déclenchant les réactions en chaîne responsables des symptômes allergiques de l'asthme, de l'eczéma ou de la rhinite allergique».

Il en résulte que si on empêche «la production des formes tronquées de l'interleukine-33» on devrait pouvoir «réduire les réactions allergiques causées par les ILC2», qui apparaissent dans l'asthme et les autres maladies allergiques telles que l'eczéma et la rhinite allergique.