Par ailleurs, MFSD2A jouant "une deuxième fonction importante dans la physiologie humaine, en tant que récepteur de la protéine d'enveloppe dérivée des rétrovirus, la syncytine 2 (SYNC2)", et les complexes MFSD2A-SYNC2 servant "de médiateurs à la fusion cellule-cellule et à la formation de l'interface materno-fœtale dans le placenta", il est intéressant de noter "que SYNC2 partage le mécanisme de fusion membranaire avec les rétrovirus humains existants, comme le SARS-CoV-2 et le VIH", car, en fait, "SYNC2 est codé par un ancien gène viral qui a été intégré dans le génome des simiens il y a plus de 40 millions d'années".

Ainsi, "les humains utilisent une machinerie de fusion médiée par un récepteur provenant d'un ancien virus pour le développement du placenta, mais ses mécanismes de reconnaissance des récepteurs restent inconnus".

Dans ce contexte, cette étude présente "la première détermination de la structure d'une protéine rétrovirale endogène humaine (SYNC2) en complexe avec son récepteur cellulaire (MFSD2A), révélant un mécanisme de reconnaissance du récepteur qui a été préservé pendant des millions d'années". En outre, "la structure de MFSD2A permet une cartographie directe des mutations qui provoquent la microencéphalie et les déficiences intellectuelles chez l'homme, et montre le transporteur dans un état intermédiaire important et insaisissable de son cycle de transport".

De plus, "une comparaison de cet état conformationnel avec les structures rapportées des orthologues vertébrés de mfsd2 a révèle un mécanisme moléculaire unique pour l'absorption des acides gras oméga-3 dans le cerveau": appelé "rock-and-swing", ce mécanisme "permet l'occlusion et la translocation du substrat lipidique volumineux dans le noyau du transporteur, et représente probablement un mécanisme de transport lipidique conservé dans tous les règnes de la vie".

Une analyse structurelle plus poussée du complexe MFSD2A-SYNC2 laisse penser "que la liaison à SYNC2 pourrait empêcher d'importants changements de conformation de MFSD2A".

Enfin, à partir de l'observation structurelle, "un fragment soluble de SYNC2 qui inhibe complètement le transport des lipides par MFSD2A" a été mis au point. Ce fragment est "la première molécule de sa catégorie ayant le potentiel pharmacologique d'augmenter transitoirement la transcytose de la BHE et de faciliter l'administration de macromolécules thérapeutiques (par exemple, des anticorps) dans le SNC".