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    Des travaux, dont les résultats ont été publiés dans la revue Nature Geoscience, ont permis de réaliser les cartes des gradients de gravité révélant la structure des masses du manteau, grâce aux données acquises par le gradiomètre du satellite GOCE.

     

    L'objectif principal de la mission GOCE était de déterminer au mieux «les variations de la gravité de la Terre jusque 90 km de résolution» et d'étudier la structure de la lithosphère, cette couche superficielle rigide comprenant la croûte et une partie du manteau supérieur.

     

    Des cartes globales «d’anomalies de gradients le long des orbites» ont pu être élaborées «à partir des gradients de gravité de la Terre reconstruits par le GOCE High-Level Processing Facility en combinant les mesures du gradiomètre avec un modèle basé sur l’orbite du satellite aux plus grandes échelles spatiales».

     

    Ces anomalies, qui «représentent l’écart entre la distribution en densité de notre planète et celle d’un modèle simple de Terre sphérique mise en rotation, à l’équilibre hydrostatique», mettent en évidence plusieurs faits marquants et l'altitude satellitaire «permet de sonder des profondeurs allant jusqu'au mi-manteau (1500 km), voire plus profondément pour des anomalies de masse importantes».

     

    De plus, «la cohérence entre les géométries des anomalies de gradients et celles des anomalies de vitesses sismiques signifie que la combinaison de ces deux types d’observations, aux échelles globale à régionale, est possible, pour apporter de nouvelles informations sur la distribution des masses de notre planète».

     

    Alors que, «jusqu'à présent l'imagerie de l'intérieur de la Terre était établie à partir de données sismiques, la possibilité de pouvoir disposer d'une nouvelle source d'information indépendante» devrait contribuer à faire progresser nos connaissances sur la structure thermique du manteau terrestre, de sa composition et de sa dynamique.

     


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    Une étude, dont les résultats ont été publiés dans la revue PLoS Pathogens, a permis d'identifier un nouveau mécanisme de régulation qui permet l'adaptation rapide à son hôte de Streptococcus gallolyticus, une bactérie pathogène du système intestinal responsable en particulier d'endocardites et de septicémies chez les personnes âgées.

     

     

    Ce mécanisme, impliquant le pilus de type Pil1, minimise l'exposition de cette bactérie au système immunitaire et aide à sa dissémination dans la circulation sanguine, lui conférant ainsi une bonne capacité de colonisation des tissus.

     

    Les pili, qui se présentent comme «de longues structures filamenteuses exposées à la surface des bactéries» leur donnant des propriétés adhésives, «utiles pour la colonisation et la dissémination», sont «fortement immunogènes, c'est-à-dire qu’ils sont facilement détectés par le système immunitaire».

     

    Il a été montré dans l'étude, ici décrite, que «l’expression du pilus Pil1 est gouvernée par des micro-remaniements génétiques au sein d’un gène situé en amont du gène du pilus Pil1». Comme «ces remaniements, aléatoires, surviennent à des fréquences élevées et permettent de générer des individus exprimant le pilus Pil1 à des niveaux très différents, leurs propriétés adhésives et immunogènes sont variables.

     

    Ce système, qui conduit à réduire la pression exercée sur S. gallolyticus par les défenses immunitaires, constitue une nouvelle stratégie de persistance d’une bactérie au sein d’un hôte. Cette recherche confirme de la sorte «l’intérêt des pili en tant que cible thérapeutique pour lutter contre les infections par les bactéries pathogènes du genre Streptococcus».

     

     


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    Des travaux, dont les résultats ont été publiés dans la revue Science, ont permis de retracer l'histoire de la protéine LEAFY, qui gouverne la formation des fleurs, mais qui était également présente chez des algues avant même que les plantes conquièrent la terre ferme. Le mécanisme d'évolution, qui lui a donné la capacité de diriger la morphogenèse florale, a pu être révélé grâce à la découverte d'une forme intermédiaire ancestrale de la protéine qui a perduré jusqu'à nos jours chez une espèce apparentée aux mousses.

     

    Les mutations des gènes architectes contribuent à faire évoluer les morphologies des êtres vivants au cours du temps, «voire à créer de nouveaux organismes». Comme «elles peuvent aussi être fatales, si les changements qu’elles induisent sont trop brutaux», l’évolution d’un gène architecte «se fait le plus souvent après sa duplication, un événement de dédoublement du gène où l’une de ses deux copies assure la fonction originale, tandis que l’autre peut évoluer librement».

     

    Dans l'étude, ici présentée, il a été montré «que le gène architecte LEAFY (codant pour la protéine du même nom) a réussi à évoluer sans duplication», puisque ce gène, qui orchestre, chez les plantes à fleurs «la formation du bouton floral et de ses différents organes (sépales, pétales, étamines et pistil)», était déjà présent, avec des propriétés différentes cependant, «chez les végétaux plusieurs centaines de millions d’années avant l’apparition des fleurs», comme «en témoigne la présence de la protéine LEAFY chez des algues et chez les mousses qui sont des végétaux sans fleurs».

     

    Il est apparu que «l’acquisition des propriétés requises pour sa fonction florale s’est faite en douceur via une forme intermédiaire, ayant cumulé les caractéristiques anciennes et nouvelles, celles de l’algue et de la plante à fleur», identifiée «car elle existe toujours chez Nothoceros aenigmatica, une espèce apparentée aux mousses».

     

    Si c’est la première fois qu’un tel mode d’évolution est mis en évidence pour un gène architecte, il est très vraisemblablement «impliqué dans d’autres types de gènes architectes comme ceux responsables du développement des embryons chez les insectes ou les mammifères».

     


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    Une étude, dont les résultats ont été publiés dans la revue Physical Review Letters, a permis d'évaluer l’influence d’un confinement spatial à l’échelle du micromètre sur une réaction modèle de synthèse chimique. Le fait que «le taux de synthèse est d’autant plus élevé que l’espace de confinement, en l’occurrence une gouttelette, est petit» pourrait aider à faire avancer les recherches sur les origines de la vie.

     

    La réaction chimique analysée, «confinée au sein de gouttelettes de solution aqueuse, dispersées dans de l’huile», concernait «deux molécules non fluorescentes A (une amine) et B (un aldéhyde), dont le produit C (une imine) est une molécule fluorescente», la concentration en molécules produites pouvant être mesurée aisément grâce à des méthodes d’imagerie par fluorescence.

     

    Les gouttelettes étant stabilisées grâce à un tensioactif, des émulsions, où elles étaient de même taille, ont été successivement produites (les rayons s’échelonnant entre 8 et 34 micromètres). Il est alors apparu «que plus les gouttelettes sont petites, plus la concentration du produit C de la réaction est élevée»: plus précisément, le taux k de la réaction A + B → C «est inversement proportionnel au rayon des gouttelettes, et il en est de même de la constante d’équilibre de la réaction (la constante K = k/k’, où k’ est le taux de la réaction inverse C→ A + B)».

     

    Ainsi, pour la plus petite taille de gouttelettes testée, le taux de réaction est «45 fois supérieur à celui qui prévaut en l’absence de confinement». La thermodynamique de la réaction a été alors analysée «en considérant les quatre processus réversibles suivants: 1) La réaction A + B → C (et son inverse) à l’intérieur de la gouttelette; 2) Cette même réaction au niveau de la surface interne de la gouttelette; 3) L’adsorption des réactifs A et B sur cette surface; 4) La désorption des molécules C, qui quittent cette surface pour aller vers l’intérieur de la gouttelette».

     

    Comme «les phénomènes d’adsorption et de désorption au niveau de la surface interne de la goutte font que la concentration des différentes espèces chimiques n’est pas uniforme à proximité de la paroi interne de la gouttelette», ces gradients de concentration «modifient la cinétique de la réaction». Ainsi, «après désorption, les molécules C diffusent vers l’intérieur de la goutte sur une certaine longueur caractéristique», qui, si elle est petite par rapport au rayon de la goutte, ne modifie la cinétique de la réaction «qu’au voisinage de la surface, là où restent concentrées les molécules C».

     

    Par contre, pour une goutte très petite, «la longueur caractéristique de diffusion devient grande par rapport au rayon, et les molécules C se répartissent dans tout le volume de la goutte». Le calcul a alors confirmé que «dans cette limite, la constante d’équilibre de la réaction devient inversement proportionnelle au rayon de la goutte, conformément à ce que l’on observe».

     

    Comme, le mécanisme découvert a des caractéristiques générales, des applications dans plusieurs domaines scientifiques sont envisagées, en particulier dans les recherches sur les origines de la vie ou dans l’étude des particules d’aérosols présents dans l’atmosphère, où la concentration relativement élevée de molécules organiques reste mal comprise. On peut également imaginer «la conception et la réalisation de systèmes structurés à l’échelle micrométrique où des réactions chimiques de synthèse seraient contrôlées avec précision».

     

     


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    Des travaux, dont les résultats ont été publiés dans la revue Nature Communications, ont permis d'observer en détail, pour la première fois, les vibrations du lysozyme, une protéine antibactérienne trouvé chez de nombreux animaux, grâce à une technique de microscopie en champ proche.

    Depuis les premières tentatives, initiées des années 1960, pour cerner les vibrations protéiques, certains biologistes «y sont parvenus en employant des moyens d’investigations complexes et en congelant les molécules». La méthode employée dans l'étude, ici présentée, est plus simple, car elle ne nécessite pas «de refroidir les protéines ou d’utiliser une source de lumière synchrotron ou un réacteur nucléaire»: elle est fondée sur le fait que «les protéines vibrent à la même fréquence que la lumière qu'elles absorbent».

    Avec cette méthode de stimulation, il est apparu que les vibrations des molécules dans leur milieu biologique «persistaient comme le son d’une cloche». Comme «ces petites vibrations permettent aux protéines de changer de forme rapidement, de sorte qu'elles peuvent facilement se lier à d'autres protéines», afin d'exécuter «des fonctions biologiques essentielles comme la réparation des cellules et la réplication de l'ADN», il devient maintenant possible de «comprendre les mécanismes structurels réels cachés derrière ces processus biologiques et la façon dont ils sont contrôlés».

     


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